Hasta el día 31 de octubre, lo único que se sabia de MASTL, era que era una proteína reguladora de la división celular. Sin embargo en 2003, un equipo estadounidense descubrió a un grupo de pacientes con tromocitopenia-2 heredada, que tenían una mutación en la proteína MASTL. Y nadie entendía que influencia podía tener una proteína encargada de regular la división celular, con el número de plaquetas.
Así que los científicos del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO) hicieron un estudio de la mutación de la proteína con un grupo de ratones portadores de ella. En dicho estudio encontraron que habían plaquetas alteradas, ya que estaban formadas por el mutación de MASTL, y esto conllevaba un citoesqueleto anómalo.
Finalmente llegaron a la conclusión de que la proteína MASTL estaba implicada en el control del citoesqueleto, y al mutar provocaba irregularidades en él. Y en el caso de las plaquetas el citoesqueleto es esencial para formar los trombos que protegen de los sangrados.
Con este descubrimiento no solo han avanzado en lo referente a la trompocitopenia, sino que al averiguar la implicación de MASTL en la formación del citoesqueleto, también podrán combatir la metástasis del cáncer.
Cada día me sorprende más lo conectado que está nuestro cuerpo y la cantidad de cosas que nos quedan por averiguar. Si queremos más información acerca del funcionamiento y composición de la célula y del citoesqueleto podemos ir al tema 6 y 7 del libro de Biología de 2 de bachiller. Y en el tema 9, encontraríamos explicaciones en detalle de la división celular.
La noticia fue publicada el 31 de octubre de 2018 en la revista SINC.
Podéis encontrar el articulo en cuestión pulsando aquí y la fotografía original haciendo click aquí.
Un equip liderat per la Universitat de Barcelona (UB) ha identificat un nou mecanisme antibacterià que protegeix els macròfags contra les infeccions del bacteri Salmonella Typhimurium, un patògen relacionat amb diverses malalties gastrointestinals. Els investigadors destaquen en el seu article, publicat a "Cell Reports", la gran creativitat dels macròfags, cèl·lules del sistema immunitari amb diverses funcions immunlògiques, però també es poden convertir en el nínxol biològic d'alguns bacteris i disseminar-se per tot el cos.
Aquest és el cas del S. Typhimurium, un bacteri entèric capaç de sobreviure i replicar-se en l'interior dels macròfags perquè després d'adherir-se a la superfície d'aquests, secreta uns factors que alteren el citoesquelet d'actina de la cèl·lula hoste. Aquesta circumstància és la que permet al bacteri entrar a la cèl·lula transformant el vacúol en un entorn favorable per dispersar-se per l'organisme afectat.
I d'acord amb això, els investigadors han descobert que amb una activació farmacològica dels LXR s'inhibeix la capacitat de S. Typhimurium per infectar cèl·lules i per arribar a altres parts de l'organisme, i contribueix a millorar els símptomes dels animals de laboratori infectats per aquest bacteri entèric.
És més, els LXR poden ser activats per lligands amb un gran paper en funcions metabòliques que regulen l'activació de la CD38, un enzim multifuncional del sistema immunitari, i amb una potent capacitat per consumir NAD+, que és un metabòlit relacionat amb la maquinària energètica cel·lular. No obstant això, amb aquest mecanisme, el tractament de LXR és capaç de reduir els nivells de NAD+, i amb això impedir que els bacteris infecciosos utilitzen el macròfag en benefici propi.
Cal tenir en compte, que encara que es tracta d'un fenòmen natural, la multiresistència bacteriana s'està accelerant convertint-se en una de les majors amenaces per l'OMS, per això, en la meua opinió, aquest nou descobriment ha de ser investigat del tot i explotat farmacològicament com una estratègia de teràpia dirigida a l'hoste en determinades infeccions bacterianes.
Aquesta notícia està relacionada amb els temes de microbiologia, immunologia i autoconservació del llibre de Biologia de 2n de batxillerat.
En esta noticia
hablaremos sobre el nuevo hallazgo que ha permitido descubrir a los
científicos más detalles sobre los desplazamientos de las proteínas
motoras sobre los microfilamentos de actina.
“Hay millones de
moléculas de miosina en una fibra muscular y cada una de ellas,
individualmente, genera un desplazamiento”, afirma M. Yengo,
profesor de fisiología molecular y celular en el Penn State College
of Medicine “De forma colectiva, las miosinas generan una gran
cantidad de fuerza para contraer los músculos. La cuestión ha sido
siempre: ¿Cómo funciona este proceso? ¿Cómo pueden estos pequeños
motores generar estos grandes desplazamientos?”
Pero, ¿qué son las
miosinas? Son proteínas motoras que a través de la hidrólisis de
fosfatos de adenina, como el ATP, realizan funciones mecánicas, como
contraer los músculos cuando se asocian con la actina (como aparece en la imagen de la derecha), la movilidad
celular e incluso participan en la división celular. Además, la
miosina es una pieza clave en la detección
de ondas de sonido en el oído interno.
En los tejidos
musculares, las proteínas de miosina generan movimiento al
interactuar con los microfilamentos de actina, (un polímero que forma
parte del citoesqueleto formado por cadenas de Actina G
polimerizadas, que dan lugar a los filamentos de Actina F y que
además, sirven de raíles para estas proteínas motoras). Este
desplazamiento da lugar a un movimiento mecánico llamado golpe de
fuerza o power stroke.
Los científicos se
han centrado en la sincronización del movimiento de la miosina a lo
largo de los filamentos de actina, impulsado por el golpe de fuerza,
dando lugar a un proceso llamado movimiento de brazo de palanca
(lever arm swing), que serían los "pasos" que da la proteína, como bien aparece en el vídeo.Aunque sí se conocía ya que la miosina
hidrolizaba los ATP para dar lugar a fosfatos y ADP, los tiempos
exactos en los que se daban estos eventos no había quedado clara.
Para investigarlo,
los científicos tuvieron que ver este proceso en tiempo real, por lo
que tiñeron con material fluorescente las diferentes partes partes
de la miosina y observaron los cambios en la distancia entre las
zonas que emitían este brillo fluorescente con el fin de cronometrar
los movimientos generados por las fuerzas, es decir, cuánto tardaba
en “dar un paso”, como se puede apreciar en la foto de la izquierda.
Gracias a esto se descubrieron dos pasos en
este proceso: Uno rápido, que se da antes de liberar el fosfato, y
uno más lento, anterior a la expulsión del ADP.
“En nuestro
estudio, aprendimos que el lever arm swing regula la expulsión de los fosfatos”, sostiene M. Yengo. “Esto
quiere decir que la miosina es extremadamente eficiente, ya que sólo
actúa a través del ciclo de la hidrólisis del ATP cuando genera
fuerza”.
Tanto las proteínas motoras como los microfilamentos aparecen en el Bloque II: Estructura y función celular, en el Tema 8: Citosol y Citoesqueleto.
Esta noticia es de
vital interés, ya que si conocemos el proceso mediante el cual las
proteínas motoras como la miosina utilizan la energía como
combustible para realizar diferentes actividades biológicas, como la
contracción muscular, se podrían dar avances en cuanto a terapias
para enfermedades musculares y contra el cáncer, como bien comenta
este equipo de investigadores. Este descubrimiento
también nos aporta más detalles sobre cómo funcionan las proteínas
motoras, además de poder avanzar en la comprensión de enfermedades
relacionadas con el movimiento a nivel molecular.
Las enfermedades
musculares son el principal campo de investigación de estos
científicos, ya que las mutaciones relacionadas con la miosina son
las culpables de una enfermedad hereditaria que hace que las paredes
del corazón sea o bien muy gruesas o bien muy finas. Un error en la
sincronización de la generación de la fuerza de las proteínas mencionadas en el corazón podría
explicar este caso.
Además, un mejor
entendimiento de cómo la miosina ayuda a las células a moverse y
dividirse podría incluso parar el cáncer repentinamente. Por lo que
un fármaco que inhiba el funcionamiento de la miosina en células
cancerígenas podría impedir su expansión a otras células, o su
metástasis a diferentes órganos.
“Gracias a esta
información podemos diseñar fámacos que nos permitan corregir los
defectos causados por la mutación”, dice Yengo, que encabeza el
estudio publicado el 21 de Diciembre realizado por este equipo de investigadores perteneciente al
Penn State College of Medicine.
Un equipo internacional de investigadores, con la ayuda de la Universidad de Barcelona, han comprobado que la proteína tripomiosina 2.1 actúa como un supresor del crecimiento en matrices extracelulares blandas. Este resultado revela el potencial de esta proteína del citoesqueleto para reprimir la proliferación de células cancerígenas.
Las células tienen la capacidad de detectar la rigidez de la matriz extracelular, que es un conjunto de moléculas que proporcionan soporte estructural y bioquímico, que afecta a procesos esenciales como el desarrollo y la cicatrización de la heridas.
Después de formar adhesiones en la matriz, las células miden su rigidez aplicando fuerzas sobre ellas mediante microcontracciones. Las células en matrices blandas aplican fuerzas suaves, impidiendo la proliferación y el crecimiento celular. Al contrario en las matrices rígidas la adhesión es más fuerte y las células aplican fuerzas superiores y proliferan.
No ocurre lo mismo cuando se trata de células cancerosas, ya que estas son capaces de proliferar en matrices blandas independientemente del nivel de adhesión de las matrices. Incluso pueden crecer aunque no estén adheridas a la matriz extracelular, lo cual indica que el sistema de detección de rigidez no está funcionando correctamente.
Los investigadores analizaron la capacidad de detectar la rigidez con una nueva tecnología de alta resolución que monotoriza las fuerzas de contracción de las células al desplazarse en un sustrato de micropilares.
De esta forma descubrieron unidades contráctiles de actomiosina, que son complejos proteicos análogos a las fibras musculares a nivel muscular, que movían de manera simultánea pilares opuestos en pequeños pasos de forma regular.
Las actomiosinas miden la rigidez contando el número de pasos necesarios para alcanzar el nivel de fuerza que activa la captación de otra proteína la alfa-actina, que actúa de unión y presenta múltiples funciones en diferentes tipos celulares.
Ja vos tinc preparats els videos de les classes del 2n Parcial de Biologia. Terrrrrrrrrrible!
Voreu que el conjunt de classes és un poc més llarg que en el 1er Parcial, però no massa ??
