dimarts, 12 de febrer del 2008

MICHAELIS-MENTEN


La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Su nombre es en honor Michaelis y Menten.
Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre.

Aunque la concentración de sustrato a Vmax no puede ser medida exactamente, las enzimas pueden ser caracterizadas por la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Esta concentración de sustrato se conoce como constante de Michaelis-Menten (KM).
Esta constante representa (para enzimas que exhiben una cinética de Michaelis-Menten simple), la constante de disociación(la afinidad del complejo enzima-sustrato (ES) por el sustrato). Valores bajos indican que el complejo ES está unido muy fuertemente y raramente se disocia sin que el sustrato reaccione para dar producto.
Así para estos casos, se obtendrá una diferente KM, según el sustrato específico, en que actúe cada enzima (como sucede en el caso de enzimas que actúan en sustratos análogos); y las condiciones de reacción en que se realice las mediciones.


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1 comentari:

Lledó Alegre Zurano ha dit...

Aunque no es una noticia me ha llamado la atención leerlo porque es ll história de lo que estudiamos en la actualidad.