Un equipo de investigadores ha identificado, a nivel atómico, las claves del mecanismo de “cooperatividad” de la hemoglobina, un proceso por el que las cuatro unidades que componen la proteína “se ayudan” mutuamente en el transporte del oxígeno.
El investigador del Centro de Supercomputación de Barcelona, Víctor Guallar, ha explicado que el hallazgo podría ayudar a comprender cómo se producen determinadas mutaciones y abrir la puerta al diseño de “sangre artificial” y otras alteraciones de ingeniería genética.
El trabajo se ha centrado en el estudio de los mecanismos que gobiernan la afinidad o cooperatividad de la hemoglobina, la proteína de la sangre que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos.
El estudio muestra el modo en que estas unidades cooperan de la forma “más eficiente”, ya que se ha descubierto que el hecho de que la primera parte tome oxígeno, facilita que la segunda lo tome, y así sucesivamente.
Guallar ha explicado que el cambio en la presencia de oxígeno determina la afinidad o “las ganas que tiene la hemoglobina de coger o no “oxígeno”, y que ésta puede ser alta –más frecuente cuando la proteína llega al pulmón, y se carga de oxígeno- o baja –propia de los tejidos que presentan exceso de oxígeno y deben “liberarse”-, lo que genera una determinada estructura. Su equipo, colaborando con científicos de la Universidad de Princeton, ha descubierto que, en contra de lo que se pensaba hasta ahora, la adquisición de oxígeno está controlada por interacciones alejadas del centro activo, una zona que representa el cinco por ciento de su superficie total y donde tiene lugar la actividad bioquímica.
Martes, 6 de noviembre de 2007
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