dissabte, 4 de febrer del 2017

COM LLUITAR CONTRA LES INFECCIONS?

Un equip liderat per la Universitat de Barcelona (UB) ha identificat un nou mecanisme antibacterià que protegeix els macròfags contra les infeccions del bacteri Salmonella Typhimurium, un patògen relacionat amb diverses malalties gastrointestinals. Els investigadors destaquen en el seu article, publicat a "Cell Reports", la gran creativitat dels macròfags, cèl·lules del sistema immunitari amb diverses funcions immunlògiques, però també es poden convertir en el nínxol biològic d'alguns bacteris i disseminar-se per tot el cos.


Aquest és el cas del S. Typhimurium, un bacteri entèric capaç de sobreviure i replicar-se en l'interior dels macròfags perquè després d'adherir-se a la superfície d'aquests, secreta uns factors que alteren el citoesquelet d'actina de la cèl·lula hoste. Aquesta circumstància és la que permet al bacteri entrar a la cèl·lula transformant el vacúol en un entorn favorable per dispersar-se per l'organisme afectat.

I d'acord amb això, els investigadors han descobert que amb una activació farmacològica dels LXR s'inhibeix la capacitat de S. Typhimurium per infectar cèl·lules i per arribar a altres parts de l'organisme, i contribueix a millorar els símptomes dels animals de laboratori infectats per aquest bacteri entèric. 


És més, els LXR poden ser activats per lligands amb un gran paper en funcions metabòliques que regulen l'activació de la CD38, un enzim multifuncional del sistema immunitari, i amb una potent capacitat per consumir NAD+, que és un metabòlit relacionat amb la maquinària energètica cel·lular. No obstant això, amb aquest mecanisme, el tractament de LXR és capaç de reduir els nivells de NAD+, i amb això impedir que els bacteris infecciosos utilitzen el macròfag en benefici propi.

Cal tenir en compte, que encara que es tracta d'un fenòmen natural, la multiresistència bacteriana s'està accelerant convertint-se en una de les majors amenaces per l'OMS, per això, en la meua opinió, aquest nou descobriment ha de ser investigat del tot i explotat farmacològicament com una estratègia de teràpia dirigida a l'hoste en determinades infeccions bacterianes.

Aquesta notícia està relacionada amb els temes de microbiologia, immunologia i autoconservació del llibre de Biologia de 2n de batxillerat.

Ací està l'enllaç de la notícia actual.

dimecres, 30 de desembre del 2015

Nuevos hallazgos relacionados con el movimiento de las proteínas motoras


En esta noticia hablaremos sobre el nuevo hallazgo que ha permitido descubrir a los científicos más detalles sobre los desplazamientos de las proteínas motoras sobre los microfilamentos de actina.

“Hay millones de moléculas de miosina en una fibra muscular y cada una de ellas, individualmente, genera un desplazamiento”, afirma M. Yengo, profesor de fisiología molecular y celular en el Penn State College of Medicine “De forma colectiva, las miosinas generan una gran cantidad de fuerza para contraer los músculos. La cuestión ha sido siempre: ¿Cómo funciona este proceso? ¿Cómo pueden estos pequeños motores generar estos grandes desplazamientos?”


Pero, ¿qué son las miosinas? Son proteínas motoras que a través de la hidrólisis de fosfatos de adenina, como el ATP, realizan funciones mecánicas, como contraer los músculos cuando se asocian con la actina (como aparece en la imagen de la derecha), la movilidad celular e incluso participan en la división celular. Además, la miosina es una pieza clave en la detección de ondas de sonido en el oído interno.

En los tejidos musculares, las proteínas de miosina generan movimiento al interactuar con los microfilamentos de actina, (un polímero que forma parte del citoesqueleto formado por cadenas de Actina G polimerizadas, que dan lugar a los filamentos de Actina F y que además, sirven de raíles para estas proteínas motoras). Este desplazamiento da lugar a un movimiento mecánico llamado golpe de fuerza o power stroke.

Los científicos se han centrado en la sincronización del movimiento de la miosina a lo largo de los filamentos de actina, impulsado por el golpe de fuerza, dando lugar a un proceso llamado movimiento de brazo de palanca (lever arm swing), que serían los "pasos" que da la proteína, como bien aparece en el vídeo. Aunque sí se conocía ya que la miosina hidrolizaba los ATP para dar lugar a fosfatos y ADP, los tiempos exactos en los que se daban estos eventos no había quedado clara.

Fuente
Para investigarlo, los científicos tuvieron que ver este proceso en tiempo real, por lo que tiñeron con material fluorescente las diferentes partes partes de la miosina y observaron los cambios en la distancia entre las zonas que emitían este brillo fluorescente con el fin de cronometrar los movimientos generados por las fuerzas, es decir, cuánto tardaba en “dar un paso”, como se puede apreciar en la foto de la izquierda.

Gracias a esto se descubrieron dos pasos en este proceso: Uno rápido, que se da antes de liberar el fosfato, y uno más lento, anterior a la expulsión del ADP.

“En nuestro estudio, aprendimos que el lever arm swing regula la expulsión de los fosfatos”, sostiene M. Yengo. “Esto quiere decir que la miosina es extremadamente eficiente, ya que sólo actúa a través del ciclo de la hidrólisis del ATP cuando genera fuerza”.


Tanto las proteínas motoras como los microfilamentos aparecen en el Bloque II: Estructura y función celular, en el Tema 8: Citosol y Citoesqueleto.



Esta noticia es de vital interés, ya que si conocemos el proceso mediante el cual las proteínas motoras como la miosina utilizan la energía como combustible para realizar diferentes actividades biológicas, como la contracción muscular, se podrían dar avances en cuanto a terapias para enfermedades musculares y contra el cáncer, como bien comenta este equipo de investigadores. Este descubrimiento también nos aporta más detalles sobre cómo funcionan las proteínas motoras, además de poder avanzar en la comprensión de enfermedades relacionadas con el movimiento a nivel molecular.

Las enfermedades musculares son el principal campo de investigación de estos científicos, ya que las mutaciones relacionadas con la miosina son las culpables de una enfermedad hereditaria que hace que las paredes del corazón sea o bien muy gruesas o bien muy finas. Un error en la sincronización de la generación de la fuerza de las proteínas mencionadas en el corazón podría explicar este caso.

Además, un mejor entendimiento de cómo la miosina ayuda a las células a moverse y dividirse podría incluso parar el cáncer repentinamente. Por lo que un fármaco que inhiba el funcionamiento de la miosina en células cancerígenas podría impedir su expansión a otras células, o su metástasis a diferentes órganos.

“Gracias a esta información podemos diseñar fámacos que nos permitan corregir los defectos causados por la mutación”, dice Yengo, que encabeza el estudio publicado el 21 de Diciembre realizado por este equipo de investigadores perteneciente al Penn State College of Medicine.


dimecres, 2 de desembre del 2015

La tropomiosina 2.1, el freno del cáncer


Proliferación celular
         Las células pueden medir la rigidez de su matriz extracelular a través de contracciones. Hay dos tipos de matrices:
         - Blandas: se aplican contracciones suaves impidiendo la proliferación y el crecimiento.
         - Rígidas: contracciones más fuertes que provocan la proliferación.
         Por otro lado, las células cancerosas pueden proliferar tanto en matrices blandas como rígidas. Esto significa que el sistema de detección no funciona bien.
         Investigadores españoles, estadounidenses y asiáticos han descubierto que la tropomiosina 2.1 limita el crecimiento celular en matrices blandas, controla su fuerza y el funcionamiento del detector. Pero, si se veía alterada o desactivada se reducía la actomiosina, la fuerza se elevaba y provocaba la proliferación de células cancerosas.
         Además, gracias a la tecnología pudieron monitorizar las contracciones de la células al desplazarse. Con esto, descubrieron unidades contráctiles de actomiosina. A su vez, está medía la rigidez que hacía falta para alcanzar el nivel de fuerza que activa la captación de la α-actina.


         Para más información click aquí.
         La imagen se ha extraído de esta fuente.
         Este post se puede relacionar con el tema 8, 17 y 19 ("Citosol y esqueleto", "Biologia de los microorganismo" y "Inmunologia") del libro de Biologia de 2º de Bachillerato.

dimecres, 27 de març del 2013

Existeix vida després de la mort cel·lular

Notícia extreta de la revista virtual SINC.


En el organisme cel·lular, de forma natural moren al voltant de 3.000.000 cèl·lules per cada segon. Aquestes cèl·lules moren per degradació sense alliberar el seu contingut al exterior cel·lular, que serà menjat per les cèl·lules veïnes, o també per una necrosi provocada per un colp. Aquesta última provoca efectes tòxics a les cèl·lules veïnes.
En la revista Cell Death and Disease s’ha publicat els resultats del treball d’investigació de la Universitat Pablo de Olavide, en el que donen a conèixer el còrtex cel·lular es manté i la resta de la cèl·lula es degrada.
L’autor de l’estudi Sànchez Alcàzar, ens fa una comparació per a poder entendre-ho: “ La cèl·lula és com  una carpa de circ, que està plena de vigues com el citoesquelet, microtúbuls, filaments intermedis, d’actina... Quan aquests últims es contrauen al començament, la resta d’elements es despolimeritzen i la cèl·lula queda sense sostre, aleshores la carpa es derrumba.

Les bandes roges que envolten el còrtex cel·lular

La cèl·lula desenvolupa l’anomenat “ataúd cel·lular”, una paret de microtúbuls que es crea en el còrtex cel·lular sostenint la membrana cel·lular de l’acció de les casposes. Mentres que “l’ataúd” dura, les cèl·lules mantenen el seu contingut que està sent degradat dins de les cèl·lules. Per a que açò siga possible, altre estudi afirma que hi ha una nova paret de microtúbuls i la membrana permaneix viva i funciona en normalitat: “Vida després de la mort”
En conclusió, han constatat en cultiu cel·lular que gràcies a la “ataúd”, el còrtex cel·lular es manté viu, a causa de tota la integritat de les proteïnes que l’integren (les del sostén, les reguladores...)

dimecres, 10 de febrer del 2010

El mecanisme de formació de tubs respiratoris i capilars.


Investigadors de l'Institut d'Investigació Biomédia (IRB Barcelona) i el Consell Superior d'Investigacions Científiques (CSIC) han descobert com la Drosophila genera tubs respiratoris. Açò pot semblar una notícia sense interés per a biologia humana, no obstant aixó, si que en té. Es veu que aquesta mosca té uns gens i mecanismes que són molt semblants als dels sistemes circulatori i respiratori en mamífers.

Aquests tubs (d'una sola cèl.lula), conecten els tubs principals del sistema respiratori amb els òrgans i els teixits. És a dir, els aporten oxigen. A més, açò està prou relacionat amb l'angiogénesi. Aquest procés és el que utilitzen els tumors per a generar nous capilars i obtindre l'aliment. Per tant, si descobrim com ho fan, podriem evitar-ho i tallariem de soca-rel bona part del seu creixement.

El procés de formació dels tubs és molt senzill: quan un òrgan o cèl.lula necessita oxigen, envia una senyal (anomenada Fibroblast Growth Factor, FGF) a les cèl.lules del tub principal (que activen el Serum Response Factor, SRF). Llavors, una cèl.lula comença a apropar-se al lloc on es necessita l'oxigen i es va generant el tub. Un dels investigadors fa una metàfora: " És com ficar un dit en un guant arrugat: el teixit s'estira a mesura que el dit va entrant."

I qui fa aquests tubs? Amb què es fan? Doncs, amb uns vells coneguts dels alumnes de biologia: amb actina i microtúbuls. L'actina es concentra en l'extrem per on es començarà a allagar la cèl.lula i, els microtúbuls, s'agafen a l'actina i al costat oposat de la cèl.lula. Així, entre l'actina i els microtúbuls s'allarga la cèl.lula i creix un tub.


Com que el tema és prou nou, he decidit ficar una presentació on es mostra l'angiogénesi:
http://www.elmundo.es/elmundosalud/documentos/2003/06/angio.html